adattamento indotto

adattamento indotto

Modello (anche detto modello di Koshland) secondo il quale il legame di un enzima con il suo substrato, o con un altro ligando, può indurre modificazioni conformazionali funzionali per una migliore interazione tra enzima e substrato. Nell’interazione substrato-enzima, l’avvicinamento del substrato al sito di fissazione dell’enzima induce un adattamento del sito catalitico alla struttura del substrato stesso. Questo modello spiegherebbe così la capacità di alcuni enzimi di catalizzare la reazione di più di un substrato. Daniel Koshland ha infatti dimostrato che la specificità di un enzima non è dovuta all’esistenza di un rigido sito di legame per il substrato ma che, al contrario, un particolare importante della specificità enzimatica consiste nella presenza di un sito di legame che risponde in maniera flessibile alla presenza di un substrato; soltanto quando quest’ultimo è presente, il sito di legame assume la struttura adatta alla formazione di un complesso reattivo enzima-substrato. Il modello dell’adattamento indotto risulta essere alla base del modello a interazione sequenziale degli enzimi allosterici, modello che si basa su due ipotesi principali:

(a) in assenza di ligando, la proteina allosterica esiste in una sola conformazione;

(b) il legame del ligando a una sottounità produce un cambiamento conformazionale della subunità stessa, e tale cambiamento altera a sua volta la conformazione delle sottounità libere adiacenti (effetto cooperativo).

→ Enzimi