AMMINOACIDI

AMMINOACIDI (II, p. 997)

Nuovi amminoacidi (o aminoacidi) si sono aggiunti alla serie di quelli precedentemente descritti. Tra essi la metionina o acido α-amino-γ-metil-tio-butirrico, la treonina o acido α-amino-β-ossi-butirrico, l'asparagina e la glutamina (amidi dei rispettivi acidi dicarbossilici), vanno classificati come sicuri componenti della molecola proteica; gli altri o vengono trovati liberi o si attende conferma per considerarli come costituenti proteici. Essi sono: β-alanina; norvalina; ossivalina, o acido α-amino-β-ossi-isovalerianico; ossilisina o β-ossi-lisina; acido gencolico o metilendicisteina; lantionina; citrullina o acido α-amino-β-ureido-valerianico; prolisina o acido α-amino-δ-idantoil-valerianico; canavanina o acido α-amino-γ-ossi-guanidil-butirrico; ergotioneina, betaina della tiol-istidina.

Accanto a questi amminoacidi, che stericamente appartengono alla serie levo come la quasi totalità degli amminoacidi che si ritrovano in natura, ne sono stati isolati alcuni appartenenti alla serie destro, ed è stata sfruttata la specificità delle d-amminoacidi-deidrasi per la loro determinazione analitica.

L'analisi qualitativa e quantitativa degli amminoacidi si vale ora di metodi sensibili basati su nuovi principî e dei vecchi metodi perfezionati. Particolarmente importanti sono i metodi cromatografici: cromatografia per ripartizione, per scambî di ioni, la front analysis e il displacement development di A. Tiselius; i metodi basati sulla diluizione degli isotopi, sulla ionoforesi, sulla spettrografia; i metodi colorimetrici, di precipitazione, di titolazione; i metodi enzimatici e microbiologici.

Il valore biologico di una proteina dipende dal suo contenuto in amminoacidi, alcuni dei quali sono indispensabili per le funzioni dell'organismo che è incapace di sintetizzarli. Sono indispensabili per l'organismo umano: arginina, istidina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. La necessità della metionina non è legata solo al suo ruolo plastico; essa agisce dopo demetilazione come trasmettitrice dei gruppi tioli, realizzando la fomazione di cisteina a partire dalla serina, permettendo quindi tutte le reazioni del metabolismo normale implicanti un amminoacido solforato. L'incapacità, da parte degli organismi animali superiori, di sintetizzare il gruppo metilico, rende necessario l'apporto esogeno di questo gruppo, legato al resto della molecola in forma labile, come si trova appunto nella metionina. Questa, cedendo il gruppo metilico (transmetilazione), partecipa nell'organismo alle reazioni di metilazione (formazione di colina, creatina, trigonellina). La metionina, anche per la sua funzione metilante, esercita un'azione epatoprotettrice agendo come fattore lipotropo, nonché un'azione protettrice nelle intossicazioni dovute a certe sostanze epatotossiche. Essa possiede inoltre un effetto stimolante sulla eritropoiesi. Per queste ragioni la metionina (ed anche miscele sintetiche di amminoacidi o di idrolizzati proteici) è stata introdotta nella terapia di molte affezioni del fegato ed in particolare della cirrosi epatica.

L'esistenza di amminoacidi non indispensabili traduce la possibilità da parte dell'organismo di sintetizzarli, possibilità legata per alcuni di essi all'apporto degli amminoacidi indispensabili. La sintesi biologica degli amminoacidi avviene a partire, in generale, dagli a-chetoacidi che vengono aminati. La riduzione dell'amina che così si forma avviene a spese di una reazione accoppiata (sintesi acetilante R-CO-COOH+NH₃+CH₃-CO-COOH=R-CH (COOH)-NH-CO-CH₃+CO₂). La desaminazione, che avviene per via ossidativa, porta alla formazione di chetoacidi; gli agenti enzimatici sono le amminoacidi-deidrogenasi. Nel caso degli acidi aspartico e glutamico si ha il trasferimento del gruppo aminico (transaminazione) ad un chetoacido, secondo una reazione che può costituire una via generale di sintesi degli amminoacidi, con l'intervento di aminoferasi specifiche. La decarbossilazione con formazione di amine è catalizzata dalle amminoacidi-decarbossilasi il cui coenzima è un derivato della vitamina B₆.

Bibl.: C. Schmidt, The chemistry of the aminoacids and proteins, Baltimora 1938; M. Sahyun, Outline of the aminoacids and proteins, New York 1944; M. L. Anson e J. T. Esdall, Advances in protein chemistry, I e II, 1944-45; G. Quagliariello, Lezioni di chimica biologica, Napoli 1946; M. Polonovski, Biochimie médicale, 3ª ed., Parigi 1947; M. Polonovski, Extraits des annales de biochimie médicale, s. 8ª, Parigi 1948.