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chaperonina

di Stefania Azzolini - Enciclopedia della Scienza e della Tecnica (2008)
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Chaperonina

Stefania Azzolini

Proteina chaperon che facilita il ripiegamento dei polipeptidi. Le proteine chaperon sono una famiglia di molecole che promuovono l’esatto ripiegamento proteico e si trovano in tutti gli organismi, dai Procarioti agli Eucarioti, in ogni compartimento cellulare e in associazione a diversi tipi di proteine. Esistono due grandi gruppi di proteine chaperon: gli chaperon molecolari e le chaperonine. I primi stabilizzano proteine non ripiegate impedendone la degradazione, mentre le chaperonine facilitano direttamente il ripiegamento proteico. Entrambi i gruppi hanno un’attività ATPasica, ossia la loro capacità di legare e stabilizzare le proteine dipende dall’idrolisi dell’ATP.

Le chaperonine favoriscono l’appropriato ripiegamento di determinate proteine, come le proteine del citoscheletro actina e tubulina, che necessitano di un particolare controllo e intervento. La chaperonina procariotica è formata da 14 subunità identiche e prende il nome di GroEL, mentre le chaperonine eucariotiche sono grossi complessi multimerici a forma di barile formati da otto unità di Hsp60 e prendono il nome di TCiP. Il meccanismo di azione di GroEL si conosce dettagliatamente e può essere assunto a modello generale nella comprensione della modalità d’azione delle chaperonine. Nei Procarioti, la proteina parzialmente ripiegata o ripiegata in maniera errata si inserisce nella cavità della proteina GroEL, si lega alla parete interna e si ripiega nella sua conformazione esatta. Infine, in una tappa dipendente dall’idrolisi dell’ATP, GroEL si espande e la proteina correttamente ripiegata esce in un processo favorito e controllato da un’altra chaperonina ossia la co-chaperonina GroES che copre le estremità di GroEL.

Negli Eucarioti, il processo, sebbene molto simile, deve presentare alcune proprie caratteristiche, sia perché le dimensioni della cavità interna di TCiP limitano questa modalità di ripiegamento, sia perché l’assenza di un corrispondente eucariotico della co-chaperonina GroES suggerisce che almeno l’ultima tappa del processo di ripiegamento debba svolgersi in maniera differente. (S. A.)

→ Cellula. Flusso dell’informazione cellulare;Proteine. Struttura delle proteine

Vedi anche
actina Proteina globulare che costituisce i microfilamenti delle cellule e i filamenti sottili delle cellule muscolari, dove insieme alla miosina (➔) è responsabile della contrazione muscolare. I microfilamenti, di circa 6 nm di diametro, rappresentano la componente principale del citoplasma della maggior parte ... apoptosi Fenomeno controllato geneticamente che determina la morte programmata di una cellula a un certo punto del suo ciclo vitale.  ● L’intero arco vitale della cellula può essere visto come l’esecuzione concertata di programmi di proliferazione, arresto, quiescenza, differenziamento e morte. Negli esseri unicellulari ... citoschèletro citoschèletro Rete di microfilamenti e microtubuli, costituiti rispettivamente dalle proteine actina e tubulina, presenti nel citoplasma. Determina una intelaiatura interna tridimensionale, deputata sia al mantenimento di struttura e forma delle cellule eucariotiche sia al loro movimento. adenosintrifosfato Composto chimico, corrispondente alla forma salificata dell’ acido adenosin-5'-trifosforico, indicato con ATP. Contiene due legami ad alto contenuto energetico (~) fortemente reattivi e ha formula formula Nell’idrolisi di ognuno di questi si rende disponibile una quantità di energia pari a ca. 33.000 ...
Categorie
  • BIOCHIMICA in Chimica
Altri risultati per chaperonina
  • chaperonina
    Enciclopedia on line
    Proteina (peso molecolare ca. 70.000) che guida il corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, il loro eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, la loro organizzazione in strutture più complesse. Un gruppo di c. in passato era stato identificato con le proteine dello shock ...
Vocabolario
chaperonina
chaperonina 〈ša-〉 s. f. [dall’ingl. chaperonin, der. di chaperone, nome d’una proteina, e questo dal fr. chaperon «cappa, cappuccio»]. – In biochimica, nome di particolari proteine che facilitano la corretta organizzazione tridimensionale...
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