cisteina

cisteina

Amminoacido contenente zolfo, HOOC CH(NH2)CH2SH (acido α-ammino-β-tiolpropionico). La c. è un costituente di molte proteine e il suo gruppo SH può essere facilmente ossidato da numerosi agenti, incluso l’ossigeno molecolare, e, poiché la c. è presente nel sito catalitico di numerosi enzimi, la sua ossidazione si può tradurre in una perdita di funzionalità degli enzimi stessi. Non è un amminoacido essenziale; essa può derivare per biosintesi dalla serina o dalla metionina, dopo che questa è stata trasformata in cistationina. La c. rappresenta il gruppo SH reattivo del tripeptide glutatione, la cui funzione è, tra l’altro, quella di interagire con alcune sostanze estranee all’organismo. In una catena polipeptidica le molecole di c. possono reagire fra loro, a due a due, formando legami covalenti disolfuro S-S: questi, per la loro natura di legami forti, contribuiscono a rendere stabile la struttura terziaria (tridimensionale) della proteina. Fra i principali enzimi il cui sito attivo è costituito dal gruppo SH della c. vanno ricordate l’aldolasi e la gliceraldeide-3- fosfatodeidrogenasi (enzimi della glicolisi), e la papaina (enzima proteolitico).