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co-chaperon

di Stefania Azzolini - Enciclopedia della Scienza e della Tecnica (2008)
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Co-chaperon

Stefania Azzolini

Proteina che svolge un ruolo di supporto agli chaperon molecolari nell’assicurare un corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, l’eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, l’organizzazione in strutture più complesse. Negli ultimi anni è stato chiarito che i principali chaperon intracellulari non agiscono da soli ma si avvalgono dei cosiddetti co-chaperon. In alcuni casi questi co-chaperon partecipano direttamente all’azione degli chaperon, come DnaJ (Hsp40) di Escherichia coli, che agisce sinergicamente con DnaK nell’aiutare proteine nascenti a ripiegarsi correttamente.

In altri casi essi hanno un ruolo più indiretto assicurando la corretta funzione e il riciclaggio delle proteine chaperon. In E. coli, per es., le proteine GroES (Hsp10) e GrpE coadiuvano la funzione degli chaperon Hsp60 e Hsp70 rispettivamente. Nello specifico, lo chaperon Hsp60, che in E. coli prende il nome di GroEL, dà origine a una struttura, formata da 14 subunità assemblate in due anelli ettamerici, impilati l’uno sull’altro, percorsa da una cavità centrale che assomiglia a un cilindro cavo.

Questa struttura si associa a un ettamero di subunità di GroES, dove ogni ettamero assume la forma di una calotta che si lega su una faccia del doppio anello. La calotta si posa sulla cavità centrale di Hsp60, chiudendo una delle aperture del cilindro. Quando GroES si lega a GroEL induce un cambiamento conformazionale nell’anello a cui si lega che fa aumentare il volume della cavità centrale. La proteina substrato si lega all’interno del canale centrale di GroEL. Il ripiegamento della proteina implica la dissociazione e la riassociazione di GroES. Quando GroES si riassocia lo fa sull’anello contenente la proteina substrato. Ciò significa che l’ulteriore rilascio di GroES è essenziale affinché venga rilasciata la proteina. Non si conosce esattamente come la dissociazione e la riassociazione di GroES, di cui potrebbero avvenire più cicli, siano connesse con il progressivo ripiegamento della proteina substrato.

→ Proteine. Struttura delle proteine

Vedi anche
chaperonina Proteina (peso molecolare ca. 70.000) che guida il corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, il loro eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, la loro organizzazione in strutture più complesse. Un gruppo di chaperonina in passato era stato identificato con le proteine dello ... membrane biològiche membrane biològiche Strutture complesse che delimitano sia la cellula (membrana cellulare o plasmatica, o plasmalemma) sia i suoi componenti interni, quali il nucleo (membrana nucleare o carioteca), i mitocondri (membrana mitocondriale) e i plastidi, concorrendo alla formazione di strutture cellulari ... substrato biologia Base o sostegno su cui una pianta o un animale sessile sono fissati. ● Terreno di coltura per specie vegetali in condizioni di isolamento dal suolo. ● Terreno nutritivo per coltivazioni cellulari in vitro. ● In particolare, in biochimica, substrato enzimatico, sostanza su cui si esplica l’azione ... colibacillo Batterio ospite abituale dell’intestino degli animali omotermi (Bacterium coli commune, scoperto da Th. Escherich nel 1886 e perciò denominato anche Escherichia coli), frequente nell’intestino degli eterotermi. Considerato già come un semplice saprofito innocuo, anzi utile alla digestione intestinale, ...
Categorie
  • BIOCHIMICA in Chimica
Vocabolario
chaperon
chaperon ‹šaprõ′› s. m., fr. [uso fig. di chaperon «cappuccio», dim. di chape «cappa»]. – 1. Donna, per lo più anziana, che un tempo accompagnava una giovane nubile di buona famiglia ai ricevimenti, nei viaggi e sim., per salvaguardarne...
co-conduzione
co-conduzione s. f. Conduzione congiunta. ◆ Il riferimento è al duo Francesco Giorgino-Simona Ventura, entrambi felici di una co-conduzione iniziata nelle polemiche. (Giornale, 10 marzo 2002, p. 25, Album Spettacoli) • Giuliano Ferrara...
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