complesso dell'ATPsintasi-ATPasi
complesso dell’ATPsintasi-ATPasi
Complesso di proteine enzimatiche che funge da pompa protonica. Il complesso dell’ATPsintasi (detto sintetasi o anche ATPasi) funziona in sinergia con le adiacenti catene di trasporto degli elettroni, producendo adenosintrifosfato (ATP) a partire da adenosindifosfato (ADP) e fosfato inorganico, sfruttando l’energia derivata dal gradiente di concentrazione degli ioni idrogeno. Le proteine del complesso formano canali proteici specifici e specializzati, che occupano una precisa localizzazione sulle creste mitocondriali, nella membrana plasmatica dei batteri e sulle membrane tilacoidali dei cloroplasti. L’ATPsintasi fornisce il canale attraverso cui gli ioni idrogeno possono diffondere nella matrice mitocondriale o nello stroma dei cloroplasti agendo come una pompa protonica di tipo F, formata da due subunità, chiamate Fo e F1. La subunità F1 è costituita, a sua volta, da tre subunità proteiche α e da tre subunità β, organizzate in dimeri α-β. Al centro di tale struttura si trova la subunità γ che si collega direttamente all’altra subunità Fo. Associate a F1 si trovano le subunità δ ed ε. È la subunità F1 a essere direttamente responsabile della formazione dell’ATP. La subunità Fo, così chiamata dalla oligomicina, che agisce come inibitore della pompa, attraversa la membrana mitocondriale interna nel caso degli Eucarioti, o la membrana cellulare nel caso dei Procarioti. Essa funge da canale che permette il passaggio degli ioni H+ (protoni). La subunità Fo è costituita da una subunità a, due subunità b e 12 subunità c. Il passaggio di protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della Fo determina la rotazione della subunità γ. Tale rotazione provoca, a sua volta, un cambiamento conformazionale e contemporaneo dei tre dimeri α-β e la conseguente sintesi di ATP. Sulla porzione F1 sono presenti tre siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: (a) uno è in conformazione b-ATP (ossia lega ATP); (b) un altro è in b-ADP; (c) l’ultimo è in b-vuoto. La forza motrice protonica provoca la rotazione dell’asse centrale c che entra in contatto con le subunità b determinando un cambiamento conformazionale cooperativo dove il sito b-ATP viene convertito in b-vuoto tramite il rilascio di ATP.