enzima
enzima
Sostanza di natura proteica che ha la proprietà di accelerare una reazione biochimica specifica senza venire consumata e senza partecipare ai prodotti finali della reazione: un e. è pertanto un catalizzatore biologico. Il ruolo biologico degli e. è fondamentale: la vita infatti dipende dalle numerose e complesse reazioni chimiche da essi catalizzate. Le sostanze sulla cui trasformazione gli e. agiscono sono dette substrati. A differenza dei catalizzatori inorganici, molti e. sono capaci di agire solo su un determinato tipo di substrato, specifico per ognuno di essi. E. di restrizione, ➔ restrizione, enzimi di.
Struttura
Gli e. possono essere: proteine semplici (per es., ribonucleasi), che determinano da sole la specificità della reazione, oppure proteine coniugate. In questo caso nell’e. è presente un gruppo non proteico detto cofattore, che prende il nome di gruppo prostetico quando è saldamente legato al resto della molecola; quando invece la parte proteica e quella non proteica sono facilmente dissociabili, la prima prende il nome di apoenzima, la seconda quello di coenzima. Dall’unione delle due parti si ottiene l’e. completo, detto talvolta oloenzima. Nel caso delle proteine coniugate, il gruppo prostetico o il coenzima partecipano alla reazione biochimica come trasportatori di elettroni o di gruppi chimici, mentre la componente proteica o l’apoenzima ne determinano la specificità.
Meccanismo di azione
Per poter funzionare, ogni e. (E) deve formare con il proprio substrato (S) un complesso chiamato substrato-e. (ES) e, poiché le dimensioni della maggior parte dei substrati sono molto più piccole di quelle del biocatalizzatore, solo una parte relativamente piccola della molecola enzimatica (detta sito attivo) è coinvolta nella formazione del complesso ES. Il sito attivo è formato da una sequenza di amminoacidi specifica per ogni e., e si trova in una sede caratteristica e protetta di ogni molecola enzimatica. La conformazione e la configurazione spaziale del sito attivo permettono che esso si combini solo con un tipo di substrato che abbia una forma appropriata al sito; l’importanza della struttura tridimensionale è documentata dalle gravi alterazioni dell’attività enzimatica che subentrano quando la struttura spaziale è modificata (per es., dal calore). Il complesso ES ha vita molto breve, durante la quale il substrato subisce una modificazione specifica con rottura o formazione di legami covalenti. La formazione del complesso ES permette che avvengano rapidamente reazioni fondamentali per l’essere vivente, quali la trasformazione e l’utilizzazione degli alimenti (carboidrati, lipidi, protidi, ecc.), che altrimenti non avverrebbero in tempi compatibili con la vita. Il substrato unito all’e. subisce le modificazioni indotte dalla reazione, poi il complesso si scinde, l’e. torna libero e può combinarsi con un’altra molecola di substrato tornando nuovamente in ciclo, mentre il substrato modificato viene rilasciato come prodotto della reazione.
Localizzazione
La maggior parte degli e. è situata all’interno delle cellule, nel citoplasma o nelle strutture cellulari (e. intracellulari); altri vengono prodotti dalle cellule, ma sono da queste secreti e agiscono al di fuori di esse (e. extracellulari), come per es. gli e. del tratto digerente. In generale, gli e. extracellulari vengono secreti come precursori inattivi (zimogeni), e a loro volta vengono attivati da sé stessi o da altri enzimi. Per trasformare uno zimogeno in un e. attivo, occorre rimuovere un peptide che funge da inibitore. Per esempio, per convertire il tripsinogeno in tripsina è necessario che si stacchi dalla molecola uno specifico esapeptide: ciò provoca una modificazione nella configurazione della proteina originaria, che da inattiva diventa attiva.