fosfatasi
Enzima, appartenente alla classe delle idrolisi, che catalizza l’idrolisi degli esteri dell’acido fosforico. Alcune f. sono specifiche per un determinato legame fosforico comune a molti substrati, mentre altre sono attive su un numero limitato di substrati. A quest’ultimo tipo appartengono le f. biologicamente più importanti, come la glucosio-6-fosfatasi, l’adenilatociclasi e alcune fosfonucleasi.
A seconda del pH a cui esplicano la massima attività, le f. vengono distinte in acide, neutre e alcaline. Un’ulteriore suddivisione viene fatta in base al tipo di legame idrolizzato.
Idrolizzano preferenzialmente i monoesteri dell’acido ortofosforico e sono presenti in tutti i tessuti animali, nelle piante, nei lieviti e nei batteri. Alcune fosfomonoesterasi esplicano la massima attività a pH alcalino e regolano importanti processi biochimici, come il metabolismo dei fosfati nel tessuto osseo, nella mucosa intestinale, nella corteccia renale e nella ghiandola mammaria; altre presentano il massimo di attività a pH acido, sono particolarmente diffuse nel mondo vegetale ma sono presenti anche nel fegato, nella prostata e nelle emazie.
Scindono i diesteri fosforici liberando un alcol e un monoestere. Sono molto diffuse nei tessuti animali, mentre sono scarsamente presenti nei vegetali. Il rene di maiale e il veleno di alcuni serpenti sono particolarmente ricchi di fosfodiesterasi alcaline, mentre quelle acide sono presenti soprattutto nella milza dei bovini.
Scindono l’acido pirofosforico e i suoi derivati.; sono attivate dalla presenza di cationi bivalenti, specialmente Mg2+, e sono diffuse nei tessuti animali e vegetali, nei lieviti e nei batteri. L’azione della pirofosfatasi consente lo svolgimento di reazioni che richiedono l’idrolisi di ATP.
Idrolizzano le fosfammidi organiche come la fosfocreatina, l’argininfosfato e alcuni derivati guanidinici naturali. Sono presenti soprattutto nel rene dei mammiferi, nella crusca di riso e in alcuni veleni. Nelle cellule animali molte fosfoammidasi sono racchiuse all’interno dei lisosomi.
Le proteine-f. catalizzano la rimozione del gruppo fosfato legato a serina, treonina e tirosina appartenenti a proteine fosforilate. Pertanto questi enzimi hanno un’attività opposta a quello delle chinasi e ricoprono un ruolo importante in molti processi di trasduzione del segnale.