GLUTATIONE
GLUTATIONE
. Fu isolato dal lievito da sir Frederick Hopkins nel 1921. La sua costituzione è quella di un tripeptide dell'acido glutamico, della licerina e della cisteina:
È una polvere bianca igroscopica che fonde a 182°-185° con decomposizione. Il suo potere rotatorio specifico in soluzione acquosa è [α]D20= − 98°,3. Molto solubile in acqua, poco nei comuni solventi organici.
È largamente diffuso nei tessuti animali, i cui infusi, dopo deproteinizzazione con acido tricloracetico, dànno una colorazione rosso-violacea con nitroprussiato sodico.
Il glutatione ha una notevole importanza per la rapidità con cui subisce ossidazioni e riduzioni reversibili: per ossidazione passa dalla forma di solfidrato a quella di disolfuro, e per riduzione ripassa da disolfuro a solfidrato. Il gruppo −SH (solfidrato) della cisteina, cedendo idrogeno, si trasforma in −S−S− (disolfuro) della cistina; e questo riprende la forma ridotta facendo da accettore di H. Questa trasformazione ha luogo nella cellula vivente, ed essa mette a disposizione idrogeno o ossigeno là dove ne esiste il bisogno.
La scoperta del Hopkins ha così gettato molta luce su uno dei meccanismi più delicati con cui la natura attua, alla temperatura del corpo, le sue mirabili sintesi. Le nostre conoscenze sulla chimica della cellula si sono arricchite, particolarmente in riguardo alla grande varietà e specificità degli enzimi, i quali rendono sensibili le molecole del substrato su cui agiscono ai fenomeni di ossidazione, riduzione e a numerosi altri cambiamenti, a temperatura ordinaria.
Bibl.: Biochemical Journal, 1921, 1923, 1925; Journal of Biological Chemistry, 1929; Journal of Chemical Society, 1923.