laminina
Glicoproteina adesiva molto voluminosa; risulta la componente più abbondante di tutte le lamine basali. Le glicoproteine adesive sono grosse molecole che presentano diversi domini dei quali almeno uno interagisce con proteine della superficie cellulare, le integrine, un altro con le fibre collagene e un altro con i proteoglicani, garantendo così alla cellula la possibilità di aderire sulla matrice extracellulare. La laminina è composta da tre grosse catene polipeptidiche A, B1 e B2; le catene B si avvolgono attorno alla catena A, formando una struttura a forma di croce con un braccio lungo e tre braccia corte. Tutte e tre le catene sono legate da ponti disolfuro e per ciascuna di esse sono state trovate diverse isoforme, leggermente differenti. Le laminine sono lunghe quanto lo spessore della lamina basale. La laminina è localizzata quasi esclusivamente nelle membrane basali e possiede siti di interazione per l’eparan solfato, il collagene IV, l’entactina e per la superficie cellulare. Inoltre, in vitro, le molecole di laminina, mediante interazioni tra le estremità dei bracci della croce, si assemblano tra loro formando una trama simile al feltro. La laminina e le altre componenti della lamina basale hanno un ruolo decisivo durante lo sviluppo embrionale. Infatti, durante gli stadi embrionali a quattro e otto cellule, la laminina, insieme alle altre componenti, contribuisce all’adesione delle cellule in una struttura sferica. Inoltre, durante lo sviluppo del sistema nervoso, i neuroni migrano lungo i percorsi formati dalla matrice extracellulare, contenenti anche laminina. Quindi la laminina risulta fondamentale non solo per organizzare le cellule in tessuti, ma anche durante lo sviluppo, indirizzando la migrazione delle cellule.
→ Cellula. Riconoscimento e adesione tra cellule