prione
prione
Proteina normalmente presente nel cervello e in altri tessuti (milza) dei mammiferi, incluso l’uomo. La funzione dei p. è quella di favorire la trasmissione dei messaggi tra le cellule nervose. Si trasformano in proteine nocive per mutazione spontanea o per l’arrivo di un p. patologico. Le due forme di p. (normale e patologico) differiscono solo per un cambio di conformazione nella loro struttura tridimensionale; questo cambio strutturale altera peraltro significativamente le loro rispettive proprietà: il p. normale è solubile in acqua mentre il p. patologico è insolubile (anche in presenza di detergenti in grado di solubilizzare diversi prodotti). Contrariamente alle proteine convenzionali (per es., l’albumina) la struttura particolare del p. patologico gli conferisce un’eccezionale resistenza alla maggior parte dei metodi utilizzati generalmente per distruggere macromolecole: calore, agenti chimici o enzimatici. In tal modo i p., oltre alla mancanza di acido nucleico e al fatto di non evocare una risposta immunitaria, si differenziano dagli agenti infettivi convenzionali, come i batteri e i virus. L’aggregazione di p. nocivi all’interno delle cellule determina inoltre resistenza nei riguardi delle proteasi che solitamente proteggono le cellule cerebrali da proteine anomale. I p. possono diffondersi in specie differenti attraverso l’ingestione di carni infette: le malattie da essi trasmesse hanno un lungo periodo d’incubazione e comportano modificazioni progressive e irreversibili del cervello; durante il periodo di incubazione (fase preclinica) essi si accumulano nelle zone cerebrali che successivamente mostrano lesioni istologiche responsabili delle caratteristiche cliniche; il p. nocivo attacca le cellule cerebrali e trasforma i p. normali e questi, a loro volta, attaccano e disgregano altre cellule, dando luogo al tipico aspetto spongioso del cervello (➔ encefalopatia spongiforme bovina). Queste proteine infettive, che causano gravi e fatali patologie, posseggono tuttavia anche effetti positivi, infatti servono paradossalmente a proteggere le fibre nervose dalla perdita di mielina, l’isolante che permette la trasmissione nervosa, come ha dimostrato Adriano Aguzzi dell’Università di Zurigo: egli ha scoperto che topolini privi di proteine prioniche sono resistenti alle malattie da p., ma sviluppano anche alcune anomalie neurali: perdono cioè la guaina di rivestimento di mielina; i p. potrebbero dunque aprire nuove possibilità di cura ad alcune malattie demielinizzanti.
