PROTEINE

PROTEINE (XXVIII, p. 371)

Le proteine sono i costituenti organici più caratteristici del protoplasma vivente. Per quanto i glucidi e i lipidi siano anch'essi costituenti essenziali del complesso colloidale di cui è costituito il protoplasma, le proteine sono straordinariamente importanti, non soltanto perché vi conferiscono particolari proprietà chimiche e fisico-chimiche, ma anche perché esse conferiscono ai varî tipi di cellule la loro specificità biologica. Lipidi e glucidi chimicamente identici si possono riscontrare in cellule del regno animale e vegetale e in varietà molto grandi di specie, mentre le proteine sono generalmente strettamente caratteristiche di una determinata specie di pianta o di animale, non solo, ma spesso anche di un determinato organo. Le proteine si trovano sempre in soluzione colloidale, e molto spesso le particelle colloidali sono costituite da una singola molecola, che è necessariamente molto grande.

L'idrolisi delle proteine negli amminoacidi che le costituiscono può essere ottenuta a) facendole bollire con acidi o alcali forti, b) per trattamento con acidi sulfonici a lunga catena, ad esempio acido acetilsulfonico, c) per digestione con enzimi proteolitici. Quest'ultimo metodo è stato molto usato recentemente per ottenere degli idrolisati proteici, perché, per quanto abbia l'inconveniente di non condurre a fondo l'idrolisi, è l'unico che non distrugga alcuni amminoacidi. Negli ultimi vent'anni sono stati scoperti alcuni nuovi amminoacidi costitutivi, quali la treonina (acido α-ammino β-idrossibutirrico), un amminoacido solforato, la metionina (acido γ-metiltiol α-amminobutirrico) e la citrullina (acido δ-ureo α-amminovalerianico). Gli amminoacidi si legano tra loro per mezzo del gruppo amminico di un amminoacido col gruppo carbossilico dell'altro nel cosiddetto legame peptico, a formare lunghe catene polipeptidiche: la molecola proteica non sarebbe quindi che una lunga catena di amminoacidi.

Nel capello queste lunghe catene molecolari sono poste a fascio, col loro asse maggiore parallelo all'asse del capello: tale struttura architettonica è mantenuta da occasionali legami tra una catena molecolare e quella contigua, attraverso gli atomi di zolfo di due molecole di cisteina, che si trasformano così in una molecola di cistina, che sta a cavallo di due molecole di proteina. Questa costituzione rende ragione della struttura meccanica del capello, della lana, del crine, della seta, ecc., delle sue proprietà fisiche (forza, elasticità) e anche delle proprietà chimiche, quali la resistenza alla idrolisi enzimatica, che è dovuta alla stretta aderenza delle singole molecole di proteina fra loro, negli interstizî delle quali le molecole dell'enzima non possono penetrare.

In altre strutture proteiche queste lunghe molecole si possono raggomitolare su sé stesse, ed anche formare delle maglie, per formazione di legami chimici fra un punto e l'altro della molecola: queste proteine sono per lo più solubili. Ma anche queste possono, se portate in soluzione, e se una soluzione concentrata viene iniettata attraverso un piccolissimo foro capillare in un liquido che le coagula, assumere una forma tipicamente a filo: è questo il principio su cui si basa la fabbricazione della cosiddetta lana artificiale, dalla caseina o dalle proteine dei semi di soia.

Il peso molecolare delle proteine può venire determinato partendo: a) da determinazioni di pressione osmotica di soluzioni proteiche; b) dalla velocità di sedimentazione e di diffusione di soluzioni proteiche sottoposte alla ultracentrifugazione (Svedberg); da determinazioni c) di diffusione; d) di viscosità delle soluzioni; e) dall'analisi della grandezza molecolare ai raggi X. Così determinato, il peso molecolare delle proteine varia molto, andando da un minimo di 17.000 per la lattalbumina a 67.000 per la emoglobina e la seralbumina, a 150.000 per la γ-globulina del plasma, a 480.000 per il fermento ureasi, a 2.000.000 per il nucleoistone, a 60.000.000 per il virus del mosaico del tabacco.

La stabilità delle molecole proteiche in soluzione è dovuta a due fattori: a) alla presenza di una carica elettrica e b) all'idratazione, cioè all'accollamento di gran numero di molecole di acqua alla periferia della particella colloidale. La carica elettrica è dovuta generalmente alla dissociazione elettrolitica della particella, sia come acido (carica negativa), sia come base (carica positiva). Portando la proteina al punto isoelettrico, la carica elettrica scompare, e la proteina avrà perciò un minimo di solubilità. Alcune volte questo si traduce in una precipitazione della proteina, e ciò avviene per le proteine, che, come ad es. la caseina, hanno scarso potere di idratazione. Altre proteine, come l'ovalbumina e la gelatina, si mantengono in soluzione anche al punto isoelettrico, essendo l'idratazione molto forte e sufficiente a mantenerle in soluzione.

Le proteine semplici si distinguono in: albumine, globuline, gluteline, prolamine, albuminoidi o scleroproteine; le proteine coniugate in: glicoproteine, composti proteici coniugati con un glucide, di solito la glucosamina (mucine, mucoidi, solfomucine); fosfoproteine, quali la caseina del latte e la ovovitellina del tuorlo d'uovo, nelle quali una grande quantità di acido fosforico è legato in forma di estere con gli idrossidoamminoacidi serina e treonina; cromoproteine, composti di una molecola proteica con delle metalloporfirine o sostanze simili colorate: le più importanti sono l'emoglobina del sangue, la clorofilla delle piante e l'emocianina. Per scissione idrolitica della emoglobina si ottiene una proteina, la globina, ed una sostanza colorante contenente ferro, detta eme; la clorofilla contiene invece del magnesio; l'emocianina, a seconda dell'animale dal quale viene ottenuta, può contenere rame, manganese o zinco; lipoproteine, costituite da proteine legate con lecitina, colesterolo o altri lipidi; questo legame è molto labile, tanto che viene facilmente rotto dai comuni processi di purificazione o di preparazione delle proteine. Esse sono molto più diffuse di quanto si creda: sono lipoproteine probabilmente una gran parte delle proteine che costituiscono le membrane cellulari, tanto è vero che penetrano facilmente nelle cellule soltanto quelle sostanze che sono molto solubili nei lipidi, quali il CO₂, l'etere, ecc. Anche la miosina, la proteina responsabile per l'accorciamento contrattile dei muscoli, è probabilmente una lipoproteina; nucleoproteine, risultanti dalla combinazione di proteine con l'acido nucleinico, e poiché di questo ne esistono due tipi, il desossiribosico e il ribosico, si classificano due tipi di nucleoproteine.

L'acido nucleinico a sua volta è un tetranucleotide, composto cioè di 4 molecole di nucleotidi; il nucleotide è un composto di acido fosforico, desossiribosio, o rispettivamente ribosio, e di una base purinica o pirimidinica. Le proteine sono generalmente di natura basica, poiché contengono in prevalenza aminoacidi diaminici quale è l'arginina. V. anche nucleoproteidi, in questa App. Per ciò che riguarda il metabolismo intermedio delle proteine vedi metabolismo, in questa App.; per le loro proprietà immunitarie v. immunità, XVIII, p. 893 e in questa App.

Gli ultimi prodotti del metabolismo delle proteine sono oltre all'anidride carbonica e all'acqua, l'urea, l'acido urico, la creatinina ed altri.

Bibl.: Hawk, Oser, Summerson, Practical physiological chemistry, 12ª ed., Filadelfia 1947; R. Margaria, Principi di chimica e fisico-chimica fisiologica, 4ª ed., Milano 1947; Schmidt, Chemistry of aminoacids and proteins, 2ª ed., Springfield 1944.