MERRIFIELD, Robert Bruce
MERRIFIELD, Robert Bruce
Chimico statunitense, nato a Fort Worth (Texas) il 15 luglio 1921. Ha conseguito all'università della California di Los Angeles il B. A. nel 1943 e il Ph. D. in chimica nel 1949; dal 1949 al 1966 è stato professore associato alla Rockefeller University di New York dove, dal 1966, è professore ordinario di Biochimica. Le sue ricerche hanno riguardato prevalentemente la sintesi di composti organici complessi (peptidi, enzimi), le relazioni fra struttura chimica e loro proprietà. Nel 1984 è stato insignito del premio Nobel per la chimica, in riconoscimento delle ricerche e del ruolo da lui avuto nello sviluppo di metodologie per la sintesi chimica degli acidi nucleici. Oltre al Nobel ha ottenuto altri premi: Lasker (1969), Gairdner (1970), American Chemical Society (1972), Nichols (1973), Pierce (1979).
La metodologia di M. ha infatti rappresentato un approccio completamente nuovo nel campo della sintesi organica, aprendo nuove possibilità alle ricerche sui polipeptidi e sugli acidi nucleici, e consentendo la realizzazione di notevoli progressi nel campo della biochimica, della biologia molecolare, della farmaceutica e della medicina. Il sistema, indicato anche come ''sintesi chimica su supporto solido'', è di notevole semplicità e rapidità, ed è applicabile a composti di tipo diverso (insulina, ribonucleasi, polimeri di acidi nucleici, ecc.).
La sintesi dei polipeptidi, anteriormente alle ricerche di M., veniva effettuata col sistema di E. Fischer (Nobel nel 1902) che consisteva nel far reagire fra loro due molecole di amminoacidi bloccandone l'estremità che non doveva prendere parte alla reazione; dal dipeptide che si formava dopo la separazione e la purificazione, venivano eliminati i due gruppi che ne bloccavano le estremità; il prodotto era fatto nuovamente reagire con altre due molecole di amminoacido che avevano, a loro volta, uno dei due terminali bloccato. Per ottenere un polipeptide occorreva quindi ripetere numerose volte questo sistema, intercalando le operazioni di separazione, depurazione, lavaggio, ecc. Nel metodo realizzato da M. l'amminoacido viene fissato su un granulo di resina scambiatrice, impegnando uno dei due gruppi funzionali terminali; con l'altro gruppo può così reagire un'altra molecola di amminoacido (uguale o diversa); il dipeptide che si forma (continuando a rimanere fissato al granulo di resina scambiatrice) avrà sempre un solo gruppo terminale libero, con il quale potrà nuovamente reagire con altra molecola di amminoacido. Alla fine il polipeptide ottenuto viene distaccato dalla resina sulla quale è nel frattempo cresciuto e per la sua depurazione saranno sufficienti semplici lavaggi, praticabili finché è fissato sulla resina.