proteina
s. f. [der. del gr. πρῶτος «primo, principale» o πρωτεῖος «che occupa la prima posizione», termine coniato in ted. (Protein) o in fr. (protéine) dal chimico oland. G. Mulder nel 1838]. – Denominazione generica (anche protide o sostanza proteica) di sostanze organiche a struttura molto complessa e elevato peso molecolare (da circa 5000 ad alcuni milioni), di fondamentale importanza biologica, presenti in tutti gli organismi viventi come principali componenti del protoplasma cellulare, e costituenti degli enzimi, degli anticorpi, dei pigmenti respiratorî, di numerosi ormoni, ecc., formate essenzialmente da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto (da cui, in passato, il nome di sostanze quaternarie, malgrado la presenza, in moltissime, di zolfo e di fosforo e, in talune, di iodio, bromo, ferro, rame, vanadio, ecc.). Si tratta di macromolecole formate da una o più catene non ramificate di aminoacidi di diverse specie (una ventina, oltre ad alcuni poco comuni), in numero da una cinquantina a migliaia di unità, uniti tra loro da legami peptidici in modo che risultano liberi solo il gruppo aminico del primo e quello carbossilico dell’ultimo. Residui dei diversi aminoacidi sporgono dalla catena ogni terzo atomo di carbonio e sono indicati con il nome di catene laterali: con la loro natura, il loro numero e, soprattutto, con la loro disposizione specifica (sequenza) caratterizzano la proteina stessa, mentre con i gruppi acidi o basici che contengono ne determinano il carattere anfotero e il comportamento in campo elettrico. La sequenza di aminoacidi, specifica per ogni proteina, costituisce la sua struttura primaria; la possibilità di esistenza di legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di porzioni consecutive della stessa catena peptidica la porta ad assumere una disposizione spaziale ad elica, con le catene laterali disposte all’esterno, detta struttura secondaria. Nel caso di molecole formate da più catene, altri legami idrogeno si stabiliscono tra i gruppi NH e CO di catene diverse, ma la stabilità dell’insieme è soprattutto dovuta a legami disolfuro che si stabiliscono, per ossidazione dei gruppi SH, tra due residui di cisteina di catene contigue. Le eliche possono poi disporsi longitudinalmente una vicino all’altra, o avvolgersi in ampie spire a modo di corda (proteine fibrose), o aggomitolarsi in forme sferoidali o ellissoidali (proteine globulari), mantenendosi, per ogni specie proteica, sempre uguale il modo di ripiegamento. Le proteine fibrose vengono classificate in solubili (per es., il fibrinogeno del sangue) e insolubili (fibroina, collageno, miosina, ecc.); le proteine globulari in semplici, costituite da soli aminoacidi (protamine, istoni, albumine, globuline, scleroproteine), e coniugate, che contengono, quale parte integrante della loro struttura, gruppi di natura diversa dagli aminoacidi (nucleoproteine, cromoproteine, lipoproteine, glicoproteine, fosfoproteine, delle quali, come delle precedenti, si parla alle singole voci). Proteine da petrolio, quelle ottenute tramite lo sviluppo di microrganismi monocellulari in fermentatori industriali in cui il substrato per la crescita della biomassa è rappresentato da componenti del petrolio (idrocarburi paraffinici), o metanolo, e sali d’ammonio: i microrganismi così ottenuti hanno elevato contenuto proteico (50-70%) e ne fu proposto l’impiego come mangimi in zootecnia, successivamente vietato dalla legge. Nell’organismo le proteine vengono sintetizzate a partire dagli aminoacidi provenienti dalle proteine alimentari o, alcuni, sintetizzati da altre sostanze; la sintesi proteica si svolge sotto il controllo del DNA, mediata dall’RNA. In medicina, p. C anticoagulante, proteina plasmatica ad attività enzimatica in grado di esercitare un notevole potere anticoagulante fisiologico; p. C reattiva, proteina presente nel plasma e in altri liquidi organici nel corso di processi infiammatorî o traumatici, la cui dimostrazione assume in clinica significato diagnostico. TAV.