amilasi

amilasi

Enzimi responsabili dell’idrolisi dell’amido, uno dei polisaccaridi più diffusi in natura. Le amilasi sono uno dei primi esempi di enzimi prodotti industrialmente (dal 1894 negli Stati Uniti), e sono praticamente ubiquitarie nel mondo vivente. L’amido è un polimero del glucosio e si presenta in due diverse forme: amilosio e amilopectina. L’amilosio è una catena lineare avvolta a elica, in cui le unità sono legate tra loro con legami glucosidici α(1→4). L’amilopectina è costituita da una catena di base formata da unità di glucosio legate α(1→4), da cui partono ramificazioni laterali legate α(1→6). Dall’azione delle amilasi sulle catene di amido si ottengono prodotti diversi in funzione del meccanismo d’azione: le destrine, catene di piccole dimensioni, il disaccaride maltosio e infine il monosaccaride glucosio. Le amilasi appartengono alla classe delle idrolasi e l’attività esplicata può essere endosplitting (idrolisi casuale all’interno delle catene di amido), exosplitting (idrolisi delle catene a partire dall’estremità non riducente), debranching (attività deramificante).

Gli enzimi coinvolti nella degradazione dell’amido possono essere di origine microbica o vegetale e si distinguono in α-amilasi (EC 3.2.1.1), β-amilasi (EC 3.2.1.2) e glucano-1,4-α-glucosidasi (EC 3.2.1.3). Le α-amilasi sono prevalentemente microbiche, con qualche esempio di origine vegetale, hanno attività endosplitting, sono prevalentemente ottenute da specie batteriche, appartenenti ai generi Bacillus (B. subtilis, B. licheniformis, B. amyloliquefaciens e B. stearothermophilus), e fungine da Aspergillus (A. niger e A. oryzae), Penicillium, Mucor e Rhizopus. Le amilasi batteriche hanno optimum di attività a pH compreso tra 5 e 8,5, a temperatura di 60÷70 °C, quelle fungine tra pH 5,5 e 8,5 e temperatura di 45÷55 °C. Le β-amilasi sono generalmente enzimi di origine vegetale, con qualche esempio di origine microbica (specie batteriche del genere Bacillus), hanno attività exosplitting, con distacco dalla catena di amido del disaccaride maltosio. La glucano-1,4-α-glucosidasi, conosciuta anche come amiloglucosidasi o glucoamilasi, ottenibile da ceppi fungini (specie dei generi Aspergillus, Mucor e Rhizopus) ha un meccanismo di azione exospitting con liberazione di unità di glucosio, e optimum di attività a pH acido. All’idrolisi dell’amido contribuiscono anche l’isoamilasi (EC 3.2.1.68), generalmente di origine fungina, e la pullulanasi (EC 3.2.1.41) di origine batterica. Tali enzimi sono importanti dal punto di vista applicato in quanto hanno attività nei confronti dei legami α(1→6), agiscono quindi sull’amilopectina, in corrispondenza delle ramificazioni. Le amilasi trovano impiego in numerosi processi industriali tra i quali produzione di sciroppi di glucosio/maltosio, panificazione, produzione di birra e più in generale in tutti i processi basati sull’idrolisi dell’amido. → Microbiologia industriale