motivo cerniera di leucine
motivo cerniera di leucine
Sequenza polipeptidica che si trova in alcuni fattori di trascrizione ed è capace di riconoscere sequenze specifiche di DNA. È costituita da un dominio ricco in residui di leucina, presenti ogni 7 aminoacidi lungo un’α-elica di 30÷40 residui aminoacidici nella porzione carbossi-terminale dei domini che legano il DNA. Le proteine che contengono il motivo a cerniera di leucine si legano al DNA sotto forma di dimeri. Le α-eliche hanno un passo che espone tutte le leucine dallo stesso lato. Due α-eliche di questo tipo si protendono dall’α-elica per unirsi a formare una struttura a spirale nella quale le leucine di un’elica sono addossate alle leucine dell’altra elica, come in una cerniera. Le 2 α-eliche formano una struttura a Y, il cui fusto è costituito dalla cerniera e le 2 regioni simmetricamente biforcate formano i bracci che legano il DNA penetrando in due solchi maggiori adiacenti, separati da circa mezzo giro della doppia elica. Essa spiega perché le sequenze di DNA riconosciute da queste proteine sono ripetute e invertite senza regioni di separazione. I tratti di α-elica che entrano in contatto con il DNA comprendono residui basici che interagiscono con i fosfati dello scheletro del DNA e altri residui che interagiscono con specifiche basi nel solco maggiore. In alcuni casi nella cerniera sono presenti altri amminoacidi idrofobici nelle stesse posizioni delle leucine. Questa differenza non modifica la capacità di formare dimeri aventi una regione carbossi-terminale di dimerizzazione in cui le eliche si avvolgono l’una all’altra e un dominio ammino-terminale che lega il DNA. Per questo motivo si usa frequentemente il termine cerniera basica (bZIP) invece che cerniera di leucine per comprendere tutte le proteine con queste caratteristiche strutturali comuni.