amminoacidi
amminoacidi
Molecole organiche costituenti le proteine. La loro formula generale è NH2-CHR-COOH. Il gruppo R permette di distinguere tra loro i 20 amminoacidi più comuni trovati nelle proteine e negli enzimi. La natura chimica delle catene R porta alla classificazione degli amminoacidi in non-polari o idrofobi (alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, prolina), polari (glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, asparagina e glutamina), acidi (acido aspartico e acido glutammico) e basici (lisina, arginina e istidina). Nelle proteine, gli amminoacidi sono legati tra loro mediante legami ammidici che impegnano il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico libero del successivo. Il legame determina la formazione di un dipeptide del tipo NH2-CHR2-CO-NH-CHR2-COOH che, quindi, mostra a una estremità un gruppo amminico libero (estremità ammino-terminale o N-terminale) e all’altra un gruppo carbossilico libero (estremità carbossi terminale o C-terminale). Il legame di molti amminoacidi porta alla formazione di un polimero che, fino a 50 amminoacidi, è definito come polipeptide. Le proteine sono polimeri lineari ma nello spazio assumono forme definite e molto complesse in base alla natura degli amminoacidi che le compongono. Nella cellula, alcuni amminoacidi sono sintetizzati da precursori più semplici attraverso complesse vie metaboliche. Altri amminoacidi devono invece essere assunti con gli alimenti.
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