cisteina

Amminoacido contenente zolfo, HOOCCH(NH₂)CH₂SH (acido α-ammino-β-tiolpropionico). È un costituente di molte proteine e il suo gruppo SH può essere facilmente ossidato da numerosi agenti ossidanti, incluso l’ossigeno molecolare; poiché la c. è presente nel sito catalitico di numerosi enzimi, la sua ossidazione si può tradurre in una perdita di funzionalità degli enzimi stessi. La c. non è un amminoacido essenziale; può derivare per biosintesi dalla serina o dalla metionina, dopo che questa è stata trasformata in cistationina. Rappresenta il gruppo SH reattivo del tripeptide glutatione, la cui funzione è, tra l’altro, quella di interagire con alcuni xenobiotici. Molecole di c. facenti parte di una catena polipeptidica possono reagire fra loro, a due a due, formando legami covalenti disolfuro S-S: questi, per la loro natura di legami forti, contribuiscono a rendere stabile la struttura terziaria (tridimensionale) della proteina.