serina

serina Amminoacido idrossiderivato dell’alanina, caratterizzato da formula CH2OHCH(NH2)COOH, costituente di molte proteine; fa parte degli amminoacidi non essenziali. La L-s. forma cristalli dal sapore dolciastro, solubili in acqua, dando soluzioni otticamente attive. La biosintesi della s., nei Mammiferi, ha luogo a partire da un intermedio della glicolisi, l’acido 3-fosfoglicerico, che viene trasformato, attraverso una serie di reazioni enzimatiche, in 3-fosfoidrossipiruvato, 3-fosfoserina e, in ultimo, serina. Inoltre, la s. può essere prodotta dalla trasformazione reversibile della glicina a opera dell’enzima serinaidrossimetiltransferasi che utilizza per questa reazione, oltre al piridossalfosfato, anche l’acido tetraidrofolico o l’acido metilentetraidrofolico che fungono, rispettivamente, da accettori o donatori di una molecola di formaldeide. L’attività di questo enzima è particolarmente rilevante per il corretto funzionamento della biosintesi dei nucleotidi pirimidinici e, negli organismi vegetali, della fotorespirazione.

La s. ha un ruolo metabolico come intermedio nella biosintesi degli amminoacidi glicina, cisteina, istidina e triptofano. Il destino catabolico della s. prevede la sua trasformazione in acido piruvico, per deidratazione e transamminazione a opera dell’enzima serinadeidratasi, o la sua trasformazione in acido α-idrossipiruvico, per transamminazione diretta. Entrambe le trasformazioni generano prodotti che sono intermedi diretti (acido piruvico) o indiretti (acido α-idrossipiruvico) sia del catabolismo del glucosio, sia della gluconeogenesi; per questo, la s. appartiene al gruppo di sostanze definite gluconeogenetiche (➔ gluconeogenesi). La s. è anche presente, in piccole quantità, come amminoacido libero, ma la si ritrova soprattutto come componente dei fosfolipidi (fosfatidilserina) e, principalmente, della catena amminoacidica di peptidi e proteine. In un certo numero di proteine dotate di attività enzimatica, la s. è presente nel sito attivo, dove svolge una funzione fondamentale nel meccanismo catalitico. In particolare, sono ben note e studiate le serinaproteasi o proteasi a s., di cui la tripsina e la chimotripsina sono le più conosciute. Serinacetiltransferasi Enzima appartenente alla classe delle transferasi che, nella biosintesi della cisteina a partire dalla s., catalizza il trasferimento di un gruppo acilico dall’acetilCoA alla s., trasformandola in O-acetilserina.