fibronectina

Glicoproteina presente sulla membrana cellulare (peso molecolare di circa 220.000), particolarmente abbondante nei fibroblasti. È un dimero costituito da due polipeptidi molto simili, legati fra loro a livello delle estremità C-terminali da due ponti disolfuro; ognuna delle catene ha una lunghezza di 60-70 nm e uno spessore di 243 nm. Sono stati identificati 20 tipi diversi di catene di f., la cui diversità è generata da processi di splicing alternativi dell’RNA, che viene trascritto da un unico gene per la fibronectina. La f. possiede specifici siti di legame ad alta affinità per i recettori di superficie cellulare, per il collagene, per i proteoglicani solforati e per la fibrina, che ne fanno una delle principali molecole dell’adesione cellulare. La f. fa aderire le cellule a tutti i tipi di matrici extracellulari, tranne a quelle di tipo IV (per il quale questa funzione è svolta dalla laminina). Inoltre, interagendo con le cellule, influenza la forma e l’organizzazione del loro citoscheletro ed è essenziale durante le migrazioni cellulari e nei processi di differenziazione cellulare che avvengono durante l’embriogenesi (migrazione delle cellule delle creste neurali). La f. interviene anche nei processi di cicatrizzazione delle ferite, facilitando la migrazione dei macrofagi e di altre cellule del sistema immunitario verso la parte lesa, e anche durante le prime fasi della coagulazione del sangue, aiutando l’adesione delle piastrine sulla zona danneggiata della parete dei vasi sanguigni. Un ulteriore ruolo è legato all’adesività delle cellule linfoidi e alle fasi di maturazione di membrana che precedono la liberazione in circolo delle cellule stesse. Esiste infine un legame tra f. e sistema reticoloistocitario nell’espletamento delle funzioni svolte dal sistema macrofagico e nel controllo degli stati derivati da ustioni estese, imponenti emorragie, stati di shock.