pepsina

Enzima proteolitico del succo gastrico. La p. attiva deriva dal pepsinogeno (detto anche zimogeno), precursore proteico inattivo, elaborato dalle ghiandole piloriche e dalle cellule principali delle ghiandole del fondo dello stomaco. La trasformazione del pepsinogeno in p. è avviata dall’acido cloridrico gastrico, che opera il distacco dal primo di un polipeptide di peso molecolare intorno a 3200, detto inibitore della p., e di cinque peptidi più semplici, di peso molecolare complessivo intorno a 4000. La stessa p. così ottenuta (peso molecolare di ca. 35.000) influenza poi, per autocatalisi, la medesima trasformazione e quindi la propria attivazione. La p. agisce in ambiente fortemente acido (pH 1,4-2,8); presenta un punto isoelettrico al di sotto di 1 e risulta denaturata al di sopra di pH 5. La p. è costituita da una singola catena polipeptidica contenente a un’estremità il gruppo ammidico dell’isoleucina e all’altra quello carbossilico della valina. Nella molecola sono presenti alcuni gruppi caratteristici: tre ponti disolfuro, dovuti alla presenza di cisteina, e un radicale della fosfoserina. La p. scinde determinati legami peptidici (−CONH−) delle proteine, liberando complessi miscugli di polipeptidi.

Si dicono peptogene le sostanze (gelatina, peptoni ecc.) capaci di aumentare la secrezione di p. della mucosa gastrica.