transaminazione In biochimica, reazione mediante la quale il gruppo amminico −NH2 di alcuni amminoacidi (glutammico, aspartico ecc.) si trasferisce in un α-chetoacido (piruvico, ossalacetico ecc.), con formazione di un nuovo amminoacido e di un nuovo chetoacido. Gli organismi animali, grazie alle reazioni di t., sono in grado di sintetizzare, partendo da prodotti del metabolismo glucidico, gli amminoacidi alanina, acido glutammico e acido aspartico.
Tale reazione è reversibile ed è operata da due tipi di transaminasi, la glutammico-ossalacetica e la glutammico-piruvica, che catalizzano, rispettivamente, le reazioni: a) acido aspartico + acido α-chetoglutarico ⇆ acido ossalacetico + acido glutammico; b) alanina + acido α-chetoglutarico ⇆ acido piruvico + acido glutammico. Il coenzima è in entrambi i casi il piridossalfosfato. I due enzimi sono presenti all’interno di una stessa cellula in due diverse isoforme, una citoplasmatica e una mitocondriale. Nell’organismo animale la transaminasi glutammico-ossalacetica è presente soprattutto nel miocardio e quella glutammico-piruvica nelle cellule epatiche: ne deriva che, in conseguenza di processi di necrosi a carico del cuore (infarto del miocardio) e del fegato (epatiti ed epatosi), tali enzimi passano in circolo in cospicua quantità, così che il siero presenta un notevole incremento della corrispondente attività enzimatica. Questa ‘attività transaminasica’ del siero può essere valutata in vitro con metodi spettrofotometrici e colorimetrici e la valutazione è sfruttata a scopo diagnostico e talora prognostico. Per la transaminasi glutammico-ossalacetica sono considerati valori normali quelli compresi tra 8-40 ‘unità transaminasiche’; quelli superiori possono convalidare l’eventuale sospetto di infarto del miocardio, tenendo presente che i valori massimi si verificano di solito dopo 12-24 ore dall’evento morboso. Per la transaminasi glutammico-piruvica i valori normali sono di 5-35 unità; nella epatite virale si osservano valori superiori alle 100 unità.