transferrina

transferrina In biochimica, proteina plasmatica (peso molecolare 78.000) trasportatrice del ferro. La t. è una β1-glicoproteina monometrica, sintetizzata dal fegato, con due siti di legame per il ferro. Può legare, oltre al ferro ferrico, per il quale ha la più alta affinità, altri ioni metallici. Non è però in grado di legare il ferro ferroso. In condizioni fisiologiche, il legame di ogni ione Fe3+ è dipendente dal legame coordinato di uno ione carbonato, formando il complesso t.-2(Fe3+−CO23–). I due siti di legame della t. per il Fe3+ si differenziano nella sequenza amminoacidica. Nell’uomo, il ferro è distribuito alle cellule dei vari tessuti grazie all’interazione della t. con uno specifico recettore di membrana, costituito da una proteina dimerica (peso molecolare 180.000) con le subunità unite fra loro da un ponte disolfuro, ciascuna in grado di legare una molecola di t. complessata con il Fe3+. Il complesso recettore-t. è internalizzato e il ferro è rilasciato nei lisosomi, il cui ambiente acido favorisce il distacco del Fe dalla transferrina. Successivamente, il complesso recettore-t. senza ferro ritorna sulla superficie cellulare, dove la t. è rilasciata per essere utilizzata dal plasma e il recettore è di nuovo libero per legare un’altra molecola di t. complessata con il Fe3+. In condizioni fisiologiche, circa 1/9 della t. totale circolante porta legati due atomi di Fe3+, circa 4/9 ne legano solo uno, e i rimanenti 4/9 sono del tutto privi di ferro.