lattico, acido
Acido idrossipropanoico, CH3CHOHCOOH, noto nelle forme D-lattico, L-lattico (levogiro e destrogiro) e D-L-lattico, corrispondente al racemo. Tutte e tre formano sali con numerosi metalli (zinco, rame ecc.). La forma D si ottiene per risoluzione del racemo presente in natura oppure per via biotecnologica a partire dal glucosio, per azione di Lactobacillus leichmannii. La forma L è presente in piccole quantità nel sangue, nel fluido muscolare di uomini e animali, dove tende ad aumentare a seguito di attività fisica, nel fegato, nel timo, nei reni, nel liquido amniotico. Tale forma può anche essere preparata per risoluzione del racemo e biotecnologicamente per azione di alcuni ceppi specifici sul glucosio e altri esosi. La forma racema è contenuta nel latte ed è prodotta per azione dei fermenti lattici, nella melassa, nei succhi di frutta, nella birra, nell’oppio, nei vini, in numerose piante soprattutto durante la germinazione; viene preparata per fermentazione lattica a caldo da carboidrati (glucosio, saccarosio, lattosio), per azione di numerosi microrganismi oppure prodotta commercialmente per fermentazione di siero di latte, patate, melassa, amido di grano.
Fisiologia
L’acido l. è il prodotto finale della glicolisi anaerobica, per riduzione dell’acido piruvico da parte del nicotinammideadenindinucleotide ridotto (NADH), coenzima della latticodeidrogenasi. Attraverso tale reazione si rigenera NAD ossidato necessario perché il processo della glicolisi non si arresti. L’acido l. si forma in grandi quantità durante un intenso e protratto sforzo muscolare, si accumula nel muscolo (accumulo causato da carente apporto di ossigeno e proporzionale alla fatica) e durante il riposo si diffonde nel sangue da cui il fegato lo rimuove riconvertendolo in glicogeno attraverso la glicogenogenesi. In condizioni di aerobiosi l’acido l. è in parte ritrasformato in glucosio attraverso la gluconeogenesi dalle stesse cellule che lo hanno prodotto.
L’enzima che catalizza entrambe le reazioni è la latticodeidrogenasi NAD dipendente (LDH, lactate dehydrogenase), appartenente alla classe delle ossidoreduttasi. L’LDH, che è reperibile nei muscoli, nel cuore, nel fegato, negli eritrociti e nelle cellule tumorali, è costituita da 4 catene polipeptidiche, che possono essere di due tipi diversi, indicati con H (da heart) e M (da muscle). Mediante elettroforesi può essere suddivisa in 5 isoenzimi, che sono indicati con LDH1, LDH2, LDH3, LDH4, LDH5 e differiscono per il tipo di subunità da cui sono costituiti (rispettivamente: H4, H3M, H2M2, HM3, M4). Le LDH del muscolo sono costituite prevalentemente di subunità del tipo M, quelle del cuore del tipo H. L’LDH del siero è costituita da una miscela dei 5 isoenzimi, precisamente:
Vengono considerati valori normali della sua attività nel siero fino a 200 unità internazionali (UI) per litro. Sono state identificate tre principali variazioni degli isoenzimi dell’LDH associati ad aumento dell’attività dell’LDH serica: LDH1 LDH2, nell’infarto miocardico, nelle miocardiopatie, nelle anemie emolitiche, nella anemia perniciosa; LDH5 LDH4, nella epatite virale, nei traumi muscolari, negli interventi chirurgici; aumento di tutti gli isoenzimi, negli itteri epatici, nell’ittero occlusivo, nella tubercolosi, nelle neoplasie. Per quanto riguarda l’infarto miocardico, l’LDH costituisce, con la creatinfosfochinasi e la transaminasi glutammico-ossalacetica, la triade enzimatica di capitale importanza diagnostica e prognostica; dei tre enzimi, l’LDH è quello che aumenta più tardivamente (24-48 h), ma che permane elevato più a lungo (7-11 giorni).
Il contenuto di acido l. nel sangue (lattacidemia o latticemia) normalmente è di 0,6-1,8 meq/l; aumenta in caso di insufficiente ossigenazione sanguigna durante la fatica muscolare, e in diverse condizioni morbose (glicogenosi, cardiopatie, stati di shock, gravi avitaminosi B). Il coma lattacidemico è una particolare forma di coma, che si osserva soprattutto nei diabetici, legata a cospicuo aumento della lattacidemia. Si osserva a seguito di stress fisici o terapie inadeguate.
Fermentazione lattica
È il processo, operato da microrganismi, di trasformazione di zuccheri in acido lattico. Si distingue in fermentazione omolattica e fermentazione eterolattica. La prima conduce solo ad acido l. ed è propria di molti batteri e bacilli, lattobacilli (Lactobacillus delbrueckii, L. casei, L. leichmannii), streptococchi, mentre nell’altra c’è anche produzione di alcol etilico, acido acetico, CO2 ecc. In genere i batteri omofermentativi producono acido L-lattico e gli eterofermentativi acido D-lattico. La sequenza delle reazioni, una volta convertiti gli zuccheri in glucosio, è identica a quella della glicolisi anaerobica. L’operazione industrialmente si compie partendo, per es., da melasso addizionato di carbonato di calcio e seminato con colture attive dei vari microrganismi e lasciando procedere per alcuni giorni il processo di fermentazione a temperatura fra 40 e 50 °C.
Applicazioni
L’acido l. trova applicazioni in numerose attività industriali: nei bagni di colorazione, come mordente nella stampa dei tessuti di lana, come solvente per coloranti insolubili in acqua, nella preparazione e confezione di formaggi, di bibite, nel trattamento di alcuni lieviti e dei pellami, come plastificante, come catalizzatore nella preparazione di resine alla fenolaldeide, nella saldatura dolce. Inoltre viene impiegato in medicina come antisettico e antifermentativo intestinale e per irrigare i tessuti.
I lattati sono sali o esteri dell’acido l., contenenti il gruppo caratteristico CH3CHOHCOO−; i sali sono in genere solubili in acqua e, più o meno facilmente, in alcol; i più importanti lattati sono quelli di calcio e di ferro, impiegati in terapia, quello di antimonio, usato come mordente in tintoria, e quello di sodio come umettante e plastificante. Gli esteri più noti sono il lattato metilico, etilico e butilico, usati come solventi per lacche.